Aids: descoberta de nova estrutura do HIV pode levar a drogas mais eficazes

Cientistas conseguiram pela primeira vez determinar a estrutura de um dos dois coreceptores utilizados pelo vírus HIV para entrar no sistema imunológico dos humanos – e esperam, com isso, contribuir para o desenvolvimento de medicamentos mais potentes contra a doença. Através de uma imagem em alta resolução, os pesquisadores poderão analisar melhor a estrutura e, assim, desenvolver drogas com maior eficácia no combate ao causador da aids. O estudo será publicado na edição desta semana da revista científica Science.

O CCR5, um receptor que fica na superfície das células humanas, é uma das duas principais formas de entrada que o vírus aproveita para iniciar um ataque ao sistema imunológico. Ao se ligar a essa proteína, o HIV consegue se fundir à membrana da célula que fica abaixo, com o tempo sendo capaz de percorrer seu caminho para dentro da célula. O outro receptor, ainda não totalmente desvendado pelos cientistas – apesar de já analisado -, é conhecido como CXCR4, porém o o CCR5 é considerado o mais importante coreceptor durante a infeção.

Ambas as proteínas (tanto a CCR5 quanto a CXCR4) pertencem a uma família conhecida como “receptores acoplados à proteína G” (GPCRs, na sigla em inglês), responsáveis pela mediação de uma variedade de funções no corpo e, assim, importantes objetos a serem atacados pelos medicamentos. Apenas recentemente, porém, cientistas conseguiram produzir uma imagem em alta resolução dos GPCRs – considerado um passo importante para o futuro desenvolvimento de vacinas, por exemplo.

“Estudos estruturais desses receptores são incrivelmente desafiadores”, explicou a pesquisadora Beili Wu, da Academia Chinesa de Ciências, uma das autoras do estudo que permite aos cientistas, de maneira inédita, observar em detalhes a CCR5. Eles já descobriram, por exemplo, que o complexo é distinto do outro coreceptor, CXCR4: aquele se liga de maneira mais profunda à membrana celular e também ocupa uma área maior.

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Fonte: Portal Terra

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